Struktur und Reaktionsmechanismus der Pyrrolysinsynthase (PylD)

Handle URI:
http://hdl.handle.net/10754/599784
Title:
Struktur und Reaktionsmechanismus der Pyrrolysinsynthase (PylD)
Authors:
Quitterer, Felix; Beck, Philipp; Bacher, Adelbert; Groll, Michael
Abstract:
The final step in the biosynthesis of the 22nd genetically encoded amino acid, pyrrolysine, is catalyzed by PylD, a structurally and mechanistically unique dehydrogenase. This catalyzed reaction includes an induced-fit mechanism achieved by major structural rearrangements of the N-terminal helix upon substrate binding. Different steps of the reaction trajectory are visualized by complex structures of PylD with substrate and product.
Citation:
Quitterer F, Beck P, Bacher A, Groll M (2013) Struktur und Reaktionsmechanismus der Pyrrolysinsynthase (PylD). Angew Chem 125: 7171–7175. Available: http://dx.doi.org/10.1002/ange.201301164.
Publisher:
Wiley-Blackwell
Journal:
Angewandte Chemie
KAUST Grant Number:
FIC/2010/07
Issue Date:
29-May-2013
DOI:
10.1002/ange.201301164
Type:
Article
ISSN:
0044-8249
Sponsors:
Wir danken den Mitarbeitern der Beamline X06SA am Paul Scherrer Institut, Swiss Light Source, Villigen (Schweiz), für Hilfe bei der Datensammlung und Katrin Gärtner für ihre hervorragende Mitarbeit. Weiterhin danken wir Dr. Anja List für Hilfestellung und Diskussion. Diese Arbeit wurde durch die Hans-Fischer-Gesellschaft, durch Award No. FIC/2010/07 der King Abdullah University of Science and Technology (KAUST) und durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG, Nr. GR1861/7-1) unterstützt.
Appears in Collections:
Publications Acknowledging KAUST Support

Full metadata record

DC FieldValue Language
dc.contributor.authorQuitterer, Felixen
dc.contributor.authorBeck, Philippen
dc.contributor.authorBacher, Adelberten
dc.contributor.authorGroll, Michaelen
dc.date.accessioned2016-02-28T06:09:44Zen
dc.date.available2016-02-28T06:09:44Zen
dc.date.issued2013-05-29en
dc.identifier.citationQuitterer F, Beck P, Bacher A, Groll M (2013) Struktur und Reaktionsmechanismus der Pyrrolysinsynthase (PylD). Angew Chem 125: 7171–7175. Available: http://dx.doi.org/10.1002/ange.201301164.en
dc.identifier.issn0044-8249en
dc.identifier.doi10.1002/ange.201301164en
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10754/599784en
dc.description.abstractThe final step in the biosynthesis of the 22nd genetically encoded amino acid, pyrrolysine, is catalyzed by PylD, a structurally and mechanistically unique dehydrogenase. This catalyzed reaction includes an induced-fit mechanism achieved by major structural rearrangements of the N-terminal helix upon substrate binding. Different steps of the reaction trajectory are visualized by complex structures of PylD with substrate and product.en
dc.description.sponsorshipWir danken den Mitarbeitern der Beamline X06SA am Paul Scherrer Institut, Swiss Light Source, Villigen (Schweiz), für Hilfe bei der Datensammlung und Katrin Gärtner für ihre hervorragende Mitarbeit. Weiterhin danken wir Dr. Anja List für Hilfestellung und Diskussion. Diese Arbeit wurde durch die Hans-Fischer-Gesellschaft, durch Award No. FIC/2010/07 der King Abdullah University of Science and Technology (KAUST) und durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG, Nr. GR1861/7-1) unterstützt.en
dc.publisherWiley-Blackwellen
dc.titleStruktur und Reaktionsmechanismus der Pyrrolysinsynthase (PylD)en
dc.typeArticleen
dc.identifier.journalAngewandte Chemieen
dc.contributor.institutionCenter for Integrated Protein Science Munich (CIPSM) at the Department Chemie, Lehrstuhl fur Biochemie Technische Universitat Munchen Lichtenbergstrasse 4, 85747 Garching (Germany)en
kaust.grant.numberFIC/2010/07en
All Items in KAUST are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.